Pengaruh PH Terhadap Aktivitas Enzim [PDF]

Citation preview

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA PENGARUH PH PADA REAKSI ENZIMATIK



Disusun Oleh : Kelompok 3 Kelas C 1. Yeni Maria Astutik



201910410311115



2. Anatasya Ainisyah



201910410311118



3. Dominyda Vebrianto Saputro



201910410311119



4. Faiznanda Awwaluddin



201910410311120



5. Ulfa Intan Pujiana



201910410311121



6. Metry Imanda Putri



201910410311123



PROGRAM STUDI FARMASI FAKULTAS ILMU KESEHATAN UNIVERSITAS MUHAMMADIYAH MALANG 2021



KATA PENGANTAR



Segala puji syukur kami panjatkan kehadirat Allah SWT atas rahmat dan karunia-Nya, sehingga kami dapat menyelesaikan Laporan Praktikum Biokimia yang berjudul Pengaruh pH Terhadap Reaksi Enzimatik dengan tepat waktu. Sholawat serta salam semoga selalu tercurahkan kepada junjungan kita Nabi Besar Muhammad SAW yang telah membawa kita semua dari jalan kegelapan menuju jalan yang terang benderang yaitu ajaran agama islam yang sempurna dan menjadi rahmat bagi seluruh alam semesta. Kami menyadari bahwa Laporan ini masih jauh dari kata sempurna, oleh karena itu kritik dan saran dari semua pihak yang bersifat membangun selalu kami harapkan demi kesempurnaan laporan ini. Akhir kata, kami sampaikan terima kasih kepada semua pihak yang telah berperan serta dalam penyusunan Laporan akhir ini dari awal sampai akhir. Semoga Allah SWT senantiasa meridhai segala usaha kita Aamin.



Malang, 20 Maret 2021



Penyusun



i



DAFTAR ISI



KATA PENGANTAR ..................................................................................................................... i DAFTAR ISI ................................................................................................................................... ii A. TUJUAN PRAKTIKUM ......................................................................................................... 1 a.



Prinsip Teori......................................................................................................................... 2



b. Kerangka Konsep ................................................................................................................. 3 C. ALAT DAN BAHAN .............................................................................................................. 3 D. PROSEDUR KERJA ............................................................................................................... 4 E. HASIL PENGAMATAN ........................................................................................................ 7 F.



PEMBAHASAN .................................................................................................................... 11



DAFTAR PUSTAKA ................................................................................................................... 15



ii



A. TUJUAN PRAKTIKUM Mengetahui pengaruh pH lingkungan terhadap kinerja enzim yang terkandung dalam saliva.



B. DASAR TEORI Di dalam tubuh terjadi beraneka ragam reaksi kimia yang merupakan bagian dan proses metabolisme. Reaksi-reaksi tersebut harus berlangsung dengan laju yang memadai, sesuai dengan kebutuhan. Sementara kecepatan reaksi itu sendiri dipengaruhi antara lain oleh suhu reaksi dan kadar reaktan. Namun, kedua faktor ini seringkali tak dapat ditingkatkan secara bermakna pada makhluk hidup sehingga harus ada cara lain untuk menambah kecepatan reaksi, yakni dengan melibatkan katalisator khusus yang dikenal sebagai enzim. Enzim adalah biokatalisator yang berfungsi sebagai katalis dalam proses biologis (Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, 2015). Enzim memiliki peranan yang sangat penting dalam berbagai reaksi kimia yang terjadi di dalam sel yang mungkin sangat sulit dilakukan oleh reaksi kimia biasa. Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai biokatalis dalam sel hidup. Kelebihan enzim dibandingkan katalis biasa adalah (1) dapat meningkatkan produk lebih tinggi; (2) bekerja pada pH yang relatif netral dan suhu yang relatif rendah; dan (3) bersifat spesifik dan selektif terhadap substrat tertentu. (Jayanti, 2011). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan ketika reaksi tersebut tidak menggunakan katalis. Seperti katalis lainnya, enzim juga menurunkan atau memeprkecil energi aktivasi suatu reaksi kimia. Dalam raksi tersebut enzim mengubah senyawa yang slanjutnya disebut substrat menjadi suatu senyawa yang baru yaitu produk, namun enzim tidak ikut berubah dalam reaksi tersebut (Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, 2015). Aktivitas enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa faktor lingkungan, diantaranya, pH, suhu, konsentrasi, substrat, dan inhibitor (penghambat). Pengaruh tersebut dapat mengganggu stabilitas enzim dan stabilitas merupakan sifat penting enzim dalam aplikasinya sebagai biokatalis (Susanti & Fibriana, 2013). Pada kondisi optimum, laju reaksi enzimatik akan bekerja secara optimum, sehingga diperoleh produk yang lebih banyak. Laju reaksi enzimatik akan bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim, 1



akan tetapi laju reaksi dapat mencapai konstan bila jumlah substrat bertambah terus sampai melewati batas kemampuan enzim (Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea Mays Ceratina L.) | Mendeley, n.d.). Amilase polisakarida).



diklasifikasikan Amilase



sebagai



merupakan



saccharidase



enzim



(enzim



pencernaan,



yang



memotong



terutama



dilakukan



oleh pankreas dan kelenjar ludah. Fungsi utama dari enzim amilase adalah untuk memecah pati dalam makanan (Ariandi, 2016). Enzim ini juga berfungsi menghidrolisis amilum sewaktu berada dalam rongga mulut dan hanya aktif bekerja pada pH 7,0 sehingga dalam lambung enzim ini menjadi tidak aktif. Selain oleh kelenjar ludah, amylase juga diproduksi oleh sel-sel pancreas (“pancreatic amylase”). Amilase ini berfungsi melanjutkan hidrolisis amilum yang belum sempat dilakukan oleh salivary amylase. a. Prinsip Teori



Pati secara alami terdapat pada tumbuhan dan berfungsi untuk penyimpanan energi dalam bentuk polimer glukosa. Pada perlakuan dengan kondisi asam ataupun dengan bantuan enzim, pati dapat terhidrolisis menjadi dextrin (campuran dari polisakarida dengan titik lebur rendah, tersusun atas 3-8 unit glukosa), maltose, dan akhirnya Dglukosa. Keberadaan pati dalam makanan dapat dideteksi dengan larutan I2. Amilum dan iodium membentuk kompleks yang berwarna biru tua. Hidrolisis amilum oleh ptyalin secara berturut-turut akan membentuk dekstrin dan oligosakarida yang bila mengikat iodium akan membentuk kompleks berwarna yang berbeda-beda warnanya. Amilodekstrin dengan Iodium  membentuk warna biru Eritrodekstrin dengan Iodium  membentuk warna merah Aktrodekstrin dan Maltosa tidak membentuk kompleks berwarna dengan iodium.



2



Ptialin



Amilum  Aminodekstrin  Eritrodekstrin  Akrodekstrin  Maltosa +Iodium



(biru tua)



(Merah)



(Tidak Berwarna)



b. Kerangka Konsep



berfungsi



Enzim



menghidrolisis



Faktor yang mempengaruhi



amilum sewaktu berada dalam rongga mulut dan hanya aktif bekerja



Enzim



Suhu, pH,



amilase



inhibitor, activator,



pada pH 7,0



konsentrasi



sehingga dalam lambung enzim ini menjadi tidak aktif



Percobaan untuk



substrat,



menetapkan dalam pH



konsentrasi



berapa enzim bekerja



enzim, elektrolit,



optimal



dll.



Penarikan Kesimpulan



C. ALAT DAN BAHAN Alat : 1. Bejana Erlenmeyer 2. Pipet volumetric 3. Tabung reaksi (5 buah) 4. Stopwatch



3



Reagensia : 1.



Larutan enzim “E” dibuat dengan mengencerkan saliva 1mL dalam 10 mL air suling



2.



Larutan NaC1 0,9%



3.



Larutan dapar (buffer) dengan pH 3,0 ; 7,0 ; dan 12,0.



4.



Larutan substrat “S”  Larutan Amilum Solani 4%



5.



Larutan KI-I2



6.



Larutan HCl 0,05 N



D. PROSEDUR KERJA 1. Masing-masing kelompok anggota kelompok depan melakukan percobaan pada satu pH tertentu (3,0 ; 7,0 ; dan 12,0.) sesuai dengan yang ditentukan oleh pemimpin praktikum. 2. Siapkan 5 tabung reaksi bersih, beri masing-masing tanda 0’, 5’, 10’, 15’, dan 20’ 3. Siapkan bejana Erlenmeyer dan pipet volumetric 4. Ambil berturut-turut 15 ml larutan dapar dengan pH yang telah ditentukan bagi masingmasing kelompok, 3,0 ml larutan “S”, dan 6 ml larutan NaCl 0,9% dan masukkan ke dalam Erlenmeyer. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar agar isinya tercampur rata. 5. Isilah masing-masing tabung reaksi yang tersedia dengan 10 ml larutan HC1 0,05 N. 6. Ambil dengan pipet 1 ml campuran larutan dan labu Erlenmeyer dan masukkan ke dalam tabung reaksi yang bertanda 0’, campurlah isinya dengan beberapa kali membalikkan tabung yang disumbat ibujari tangan. 7. Siapkan stopwatch 8. Ambil dengan pipet 1,0 ml enzim dan tambahkan ke dalam campuran larutan yang berada di dalam Erlenmeyer. Jalankan stopwatch tepat pada saat enzim dimasukkan ke dalam Erlenmeyer. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar agar enzim tercampur rata di dalam larutan. Setelah itu Erlenmeyer jangan digoyangkan lagi (Diamkan di atas meja). 9. Kira-kira setengah menit menjelang menit ke-5 ambillah dengan pipet 1,0 ml larutan dari labu Erlenmeyer, dan tepat pada menit ke-5 masukkan cairan dan dalam pipet



4



tersebut ke dalam tabung reaksi bertanda 5’, campurlah isinya dengan beberapa kali membalikkan tabung yang disumbat ibujari tangan. 10. Lakukan kembali prosedur seperti tahap 9 sekitar menit ke-10, 15, 20 memasukkan cairan dan dalam pipet ke dalam tabung reaksi bertanda 10’, 15’, dan mencampurkannya dengan membalik-balikkan tabung dengan atau 20’ 11. Setelah semua selesai, tambahkan 1 ml larutan KI-I2 ke dalam masing-masing tabung reaksi. Campur merata dengan membalikkan beberapa kali tabung reaksi yang disumbat ibujari tangan. 12. Kira-kira lima menit setelah penambahan KI-I2, bacalah absorbance larutan dalam masing-masing tabung reaksi dengan spektrofotometer pada panjang gelombang 620 nm (blanko tanpa “E” dan “S”). 13. Dari nilai absorbance yang terbaca, hitunglah persen substrat yang tercerna pada menit ke-0, 5, 10, 15 dan 20 dengan rumus: Persentase substrat yang dicerna pada menit t = (persentase substrat semula)(persentase substrat yang tersisa pada menit t) 𝑃𝑒𝑟𝑠𝑒𝑛𝑡𝑎𝑠𝑒 𝑠𝑢𝑏𝑠𝑡𝑟𝑎𝑡 𝑦𝑎𝑛𝑔 𝑑𝑖𝑐𝑒𝑟𝑛𝑎 𝑝𝑎𝑑𝑎 𝑚𝑒𝑛𝑖𝑡 𝑡 = 100% −



𝐴 𝑇𝑡 × 100% 𝐴 𝑇0



Keterangan: ATt = absorbansi larutan pada menit ke t AT0 = absorbansi larutan pada menit ke 0 14. Runutlah nilai presentase substrat yang dicerna pada ordinat grafik menghubungkannya dengan lama berlangsungnya reaksi (T) pada absisnya. Kurva yang terbentuk disebut progress curve. 15. Bandingkan kinerja enzim pada berbagai pH di atas dan buatlah analisis mengapa demikian. Bagan Alir Disiapkan tabung reaksi 6 buah dan diberi tanda 0’, 5’, 10’, 15’, 20’, dan blanko.



Disiapkan bejana Erlenmeyer dan pipet volumetric.



5



Ditambahkan HCL 0.05 N sebanyak 10 ml pada masing-masing tabung reaksi.



Buat campuran substrat dengan 15 ml larutan dapar + 6 ml larutan NaCl 0.9% + substrat(amilum solani) 3 ml. lalu dimasukkan Erlenmeyer, campur ad homogen.



Pipet 1 ml campuran substrat dari Erlenmeyer dan masukkan dalam tabung reaksi 0’,campur ad homogen.



Pipet 1 ml saliva, masukkan kedalam Erlenmeyer campuran substrat dan jalankan stopwatch. Goyangkan Erlenmeyer beberapa detik dengan gerakan memutar. Diamkan diatas meja.



Pipet 1 ml larutan dari Erlenmeyer pada ½ menit, lalu masukkan kedalam tabung reaksi 5’ pada menit tepat di menit ke-5, lakukan hingga tabung reaksi terakhir dalam selang waktu 5 menit.



Setelah selesai, tambahkan 1 ml larutan KI-I2 pada masing-masing tabung reaksi, kocok ad homogen.



Siapkan larutan Blanko.



Baca absorbansi dan panjang gelombang di spektrofotometer.



6



Formula Pembuatan Dapar 0,2M Na2HPO4/ml



0,1M asam sitrat/ml



pH



20,55



79,45



3,0



38,55



61,45



4,0



51,50



48,50



5,0



63,15



36,85



6,0



82,35



17,65



7,0



97,25



2,75



8,0



E. HASIL PENGAMATAN



Perhitungan presentase substrat yang dicerna 1. Pada menit 0’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,754/1,754) x 100% = 0% 2. Pada menit 5’



% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,592/1,754) x 100% = 9,24% 3. Pada menit 10’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,590/1,754) x 100% 7



= 9,35% 4. Pada menit 15’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,585/1,754) x 100% = 9,63% 5. Pada menit 20’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,581/1,754) x 100% = 9,86%



Perhitungan presentase substrat yang dicerna 1. Pada menit 0’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (2,605/2,605) x 100% = 0% 2. Pada menit 5’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (2,941/2,605) x 100% = -12,90% 3. Pada menit 10’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (1,318/2,605) x 100% 8



= 49,40% 4. Pada menit 15’



% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,807/2,605) x 100% = 69,02% 5. Pada menit 20’



% substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,293/2,605) x 100% = 88,75%



Perhitungan presentase substrat yang dicerna 1. Pada menit 0’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,764/0,764) x 100% = 0% 2. Pada menit 5’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,762/0,764) x 100% = 0,26% 3. Pada menit 10’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100%



9



= 100% - (0,761/0,764) x 100% = 0,39% 4. Pada menit 15’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,758/0,764) x 100% = 0,79% 5. Pada menit 20’ % substrat tercerna = 100% - (AT1/AT0) x 100% = 100% - (0,748/0,764) x 100% = 2,09%



Jumlah substrat yang dicerna dalam %



Kurva



9,24



9,35



9,64



9,86



10



15



20



0



0



5



Menit Ke



10



Jumlah substrat yang dicerna dalam % Jumlah substrat yang dicerna dalam %



88,75% 69,02% 49,40%



0%



0



5 -12,90%



10



15



20



Menit Ke



2,09



0,78 0,26



0,39



0



0



5



10



15



20



Menit Ke



F. PEMBAHASAN Prinsip praktikum kali ini yaitu mencari pH optimum untuk aktivitas enzim amilase yang ditandai dengan pada pH berapakah enzim dapat cepat menghidrolisis amilum sehingga larutan yang awalnya berwarna ungu kehitaman ketika diteteskan larutan KI –I2 (menandakan adanya amilum sebagai substrat) dapat berubah warna menjadi tidak berwarna, karena substrat telah berikatan dengan enzim dan menjadi produk sehingga substrat nya sedikit serta warnanya memudar atau hilang. Pada masing-masing tabung dengan interval waktu 0', 5', 10', 15', dan 20', saat uji ukur absorbasinya dengan menggunakan spektometer didapatkan hasil hasil yang berbeda-beda pada setiap pH.



11



pH yang digunakan pada praktikum ini adalah 3,0; 7,0; dan 12,0. Pada masingmasing tabung dengan interval 0’,5’,10’,15’,20’ saat uji ukur absorbansi dengan menggunakan spektrofotometri didapatkan hasil yang berbeda-beda pada setiap pH. Jika sesuai teori kepekatan sebuah larutan berada di interval ke 0’, sehingga pada menit interval ke 20’ larutannya menjadi lebih jernih. Pada pH 3,0 yang bersifat asam. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5, persentase substrat yang tercerna adalah 9,24%. Pada menit ke 10 persentase substrat yang tercerna adalah 9,35%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah 9,64% Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 9,86%. Hal-hal yang menyebabkan absorbansi pada menit kelima naik secara drastis yang pertama karena pemipetan dari Erlenmeyer ke tabung yang bertandakan 5 menit lebih dari 1ml, karena jika kita memipetkan lebih banyak dari 1ml maka substratnya juga akan menjadi lebih banyak. Sedangkan di spektrofotometri yang dihitung menjadi absorbansi adalah substratnya sehingga nanti akan menimbulkan substrat yang menjadi sangat tinggi. Kedua karena adanya zat pengotor misalkan ada remahan atau senyawa yang mirip dengan substrat tersebut maka menangkapnya sebagai substrat dengan adanya zat pengotor misalkan ada remahan atau senyawa yang mirip dengan substrat tersebut maka alat spektrofotometer akan menangkapnya sebagai substrat sama seperti yang ada di tabung Erlenmeyer karena semisal ada remahan-remahan berupa fisik nanti alat spektrofotometer akan memancarkan cahaya, dan cahayanya akan dibiaskan oleh pemahaman tersebut sehingga cahaya yang diabsorpsi ditangkap oleh detektor menjadi sedikit sehingga absorbansinya akan menjadi semakin tinggi. Ketiga adanya kesalahan dalam bentuk kuvet kerusakan ada dua sisi yaitu Sisi bening dan Sisi buram, yang diletakkan menghadap cahaya adalah Sisi yang bening karena jika diletakkan menghadap cahaya adalah Sisi yang buram maka cahaya dari percobaan spektrum nya akan dibiaskan oleh Sisi buram dari kotak tersebut, sehingga absorbansinya jelas akan semakin tinggi. Hal ini berarti dapat disimpulkan, bahwa pada pH 3,00 persentase substrat tercerna cenderung mengalami kenaikan yang konstan dari menit ke 5 hingga menit ke 20. Menurut teori enzim amilase hanya bekerja pada pH 6,8 – 7,0, oleh karena itu substrat yaitu amilum



12



manihot 4 % tidak dapat terserap dengan baik olen enzim amilase



sehingga nilai



absorbansi juga mengalami penurunan dari menit ke-5 sampai menit ke-20. Pada pH 7,0 yang bersifat netral. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5, persentase substrat yang tercerna adalah -12,90%. Pada menit ke 10 persentase substrat yang tercerna adalah 49,40%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah 69,02% Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 88,75%. Absorbansi pada menit ke 5’ mengalami kenaikan sehingga substrat tidak terkatalis oleh enzim. Kenaikan absorbansi ini dimungkinkan karena zat pengotor atau serapan oleh pelarut . Pada menit 10’ mengalami penurunan hingga menit ke-20. Menurut teori pH 7,0 merupakan pH yang sesuai untuk kinerja enzim amilase. Pada pH 12,0 yang bersifat basa. Hasil praktikum yang didapat pada menit ke 5, persentase substrat yang tercerna adalah 0,26%. Pada menit ke 10 persentase substrat yang tercerna adalah 0,39%. Pada menit ke 15, persentase substrat yang tercerna adalah 0,79% Pada menit ke 20, persentase substrat yang tercerna adalah 2,09%. Hal ini berarti dapat disimpulkan, bahwa pada pH 12,0 persentase substrat tercerna cenderung mengalami kenaikan yang konstan dari menit ke 5 hingga menit ke 20. Jika dilihat dengan teori maka pH 12,0 yang bersifat basa ini tidak dapat menyerap substart dengan baik. Pada absorbansinya, mengalami penurunan. Pada praktikum kali ini pH yang sesuai teori tersebut terdapat pada pH 7, karena enzim amilase yang terdapat pada cairan saliva di rongga mulut bekerja hanya pada pH kisaran 6,8 – 7,0. Walaupun ada terdapat kesalahan tetapi pada pH 7 substrat yang terserap memiliki nilai yang tinggi.



G. PERTANYAAN



1. Apa fungsi penambahan dapar pada praktikum ini ? Suasana yang terlalu asam atau alkalis menyebabkan denaturasi protein dan hilangnya secara total aktivitas enzim. Pada sel hidup, perubahan pH sangat kecil. Enzim hanya aktif pada kisaran pH yang sempit. Oleh karena itu media harus benar-benar 13



dipelihara dengan menggunakan buffer (larutan penyangga). Jadi penambah buffer dalam praktikum ini dimaksudkan unttuk menjaga kestabilan enzim dalam keadaan asam atau basa dengan tidak merubah pH optimalnya. 2. Apa fungsi penambahan larutan NaCL 0,9% ? Penambaham NaCL bertujuan sebagai pengaktif kerja enzim dan pati atau amilum dimana pati ini merupakan substartyang akan bereaksi dengan iodium membentuk kompleks biru. Saliva yang merupakan enzim amilase akan menghidrolisis pati menjadi dekstrin kemudian maltosa (disakarida) dan terhidrolisis lagi menjadi 2 molekul glukosa secara enzimatis.



H. KESIMPULAN Salah satu faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah pH. Dimana suatu ph tertentu atau daerah pH dapat menyebabkan kecepatan reaksi paling tinggi, pH tersebut dinamakan pH optimum. Sedangkan pH yang tidak sesuai dengan daaerah kerja enzim menyebabkan aktivitas kerja enzim menurun, bahkan jika daerah pH terlalu jauh dari pH optimum akan menyebabkan enzim mengalami denaturasi. Denaturasi adalah rusaknya enzim sehingga tidak dapat bekerja, atau menurunnya aktivitas kerjaenzim. Enzim bekerja cukup optimum pada pH 7 yang menunjukkan kerja enzim yang konstan atau bahkan naik. Pada pH 12 enzim mengalami penurunan pada beberapa titik reaksi dan mengalami peningkatan pada akhir reaksi. Pada pH 4 enzim nenurun pada akhir reaksi karena kondisinya yang mengandung H+ berlebih.



14



DAFTAR PUSTAKA



Ariandi. (2016). Pengenalan Enzim Amilase (Alpha-Amylase) dan Reaksi Enzimatisnya Menghidrolisis Amilosa Pati Menjadi Glukosa. Jurnal Dinamika, 07(1), 74–82. Jayanti, T. R. (2011). PENGARUH pH, SUHU HIDROLISIS ENZIM α-AMILASE DAN KONSENTRASI RAGI ROTI UNTUK PRODUKSI ETANOL MENGGUNAKAN PATI BEKATUL. In Skripsi Universitas Sebelas Maret (Vol. 3, Issue 10). Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea mays ceratina L.) | Mendeley. (n.d.). Retrieved March 22, 2021, from https://www.mendeley.com/search/?page=1&query=Karakterisasi Enzim Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan %28Zea mays ceratina L.%29&sortBy=relevance Supriyatna A, Amalia D, Jauhari AA, H. D. (2015). Aktivitas Enzim Amilase , Lipase, dan Protease dari Larva. Jurnal ISTEK. Susanti, R., & Fibriana, F. (2013). Teknologi Enzim. In Journal of Chemical Information and Modeling.



15